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Text File  |  1995-03-04  |  1.5 KB  |  31 lines
  1. *********************************************
  2. * Tryptophan synthase alpha chain signature *
  3. *********************************************
  4.  
  5. Tryptophan synthase (EC 4.2.1.20) catalyzes the last step in  the biosynthesis
  6. of  tryptophan:  the  conversion  of  indoleglycerol  phosphate and serine, to
  7. tryptophan and   glyceraldehyde  3-phosphate  [1,2].  It  has  two  functional
  8. domains: one for  the aldol cleavage of indoleglycerol phosphate to indole and
  9. glyceraldehyde 3-phosphate and  the other for the synthesis of tryptophan from
  10. indole and  serine.  In  bacteria  and  plants  [3], each domain is found on a
  11. separate subunit (alpha and beta chains),  while  in fungi the two domains are
  12. fused together on a single multifunctional protein.
  13.  
  14. As a  signature  pattern  for  the alpha chain, we selected a conserved region
  15. that contains three conserved acidic residues.  The first and the third acidic
  16. residues  are  believed to   serve as  proton donors/acceptors in the enzyme's
  17. catalytic mechanism.
  18.  
  19. -Consensus pattern: [LIVM]-E-[LIVM]-G-x(2)-[FY]-[ST]-[DE]-[PA]-[LIVM]-[AG]-
  20.                     [DE]-G
  21. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  22. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  23. -Last update: October 1993 / Pattern and text revised.
  24.  
  25. [ 1] Crawford I.P.
  26.      Annu. Rev. Microbiol. 43:567-600(1989).
  27. [ 2] Hyde C.C., Miles E.W.
  28.      Bio/Technology 8:27-32(1990).
  29. [ 3] Berlyn M.B., Last R.L., Fink G.R.
  30.      Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 86:4604-4608(1989).
  31.